Estructuras supersecundarias de las proteínas 

Las proteínas están formados de 20 tipos de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos el número de proteínas diferentes que pueden formarse a partir de estos aminoácidos es infinita al mismo tiempo las distintas formas en la que un aminoácido puede plegarse hace que las proteínas sean extremadamente diversos y tengan funciones que van a partir de ordenar células y catalizar reacciones químicas, las proteínas se estructura en el área de modo compleja en un procedo que involucre interacción en diferentes tipos y que tiene que ver con los aminoácidos que las conformas en el ambiente en que se encuentra sin embargo esta conformación compleja se divide en niveles de orden para una superior compresión.

''Según (Horton,Moran, Scrimgeo, Perry, Rawn, 2008) En las proteínas plegadas, las hélices a y las hebras b suelen estar conectadas por asas y giros para formar estructuras supersecundarias que aquí se muestran como representaciones bidimensionales. Las flechas indican la dirección desde el N hasta el C terminales de la cadena de péptido''

En ciertas proteínas que se unen al ADN, una versión de esta estructura supersecundaria se llama hélice-giro-hélice porque los residuos que unen a las hélices forman una vuelta inversa. En esas proteínas, los residuos de las hélices a se unen con ADN.

Las estructuras supersecundarias también reciben el nombre de motivos o plegamientos normalmente son zonas que se encuentran repetidas en distintas proteínas y son mezclas de plegamiento alfa con plegamiento vetan en distintas proporciones creando motivos que se repiten de una proteína. Los aminoácidos hidrofóbicos de la hélice alfa y de los plegamientos betas pueda interactuar entre si en el interior creando un núcleo hidrofobico, las láminas betas mantienen un giro hacia la derecha para alanzar un mayor estabilidad.

Tipos de plegamientos 

Referencias bibliográficas

 Horton,Moran, Scrimgeo, Perry, Rawn. (2008). Principios de bioquimica . Mexico: Pearson Educacion.